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　　理學院2篇論文在《Scientific Reports》上在線發(fā)表

　　2013年1月21日，Nature出版集團新刊《Scientific Reports》上在線發(fā)表了我校理學院博士研究生童慧敏的論文《Peptide-Conjugation Induced Conformational Changes in Human IgG1 Observed by Optimized Negative-Staining and Individual-Particle Electron Tomography》。該論文是童慧敏在導師黃麗清教授以及美國勞倫斯伯克利國家實驗室任罡博士的指導下與美國輝瑞制藥公司合作完成的。

　　在這一研究工作中，童慧敏等人應用透射電子顯微鏡的優(yōu)化負染方法和單個顆粒三維電子斷層成像技術，成功地實現(xiàn)了對單個抗體顆粒的高分辨率結構觀測，進而獲得到了迄今為止最高分辨率的單個抗體的三維空間結構密度圖，這是歷史上首次系統(tǒng)地完成了對人體抗體及其復合物的動態(tài)結構的透射電子顯微鏡的三維結構研究。文中通過對肽鏈綁定前后人體抗體IgG1各結構域的幾何平均尺寸、長短軸比例和結構域間角度等參數(shù)的定量統(tǒng)計分析，確定了肽鏈綁定導致的抗體內部結構變化的特征，并對此形態(tài)變化進行了解釋，提出了一個可能導致功能變化的機理模型。評審人以及相關領域專家對此論文給予了高度評價，認為該論文建立了一套完整的直接觀測蛋白質大分子的形態(tài)變化的系統(tǒng)方法。通過對單個蛋白質大分子結構形態(tài)的研究，開啟了蛋白質動態(tài)結構研究的新篇章。

　　2013年1月22日,理學院李福利教授課題組博士研究生趙迪與美國中弗羅里達大學和堪薩斯大學合作的論文“Sub-cycle Oscillations in Virtual States Brought to Light”在《Scientific Reports》上發(fā)表。

　　利用超短阿秒激光脈沖可以在亞周期尺度上測量物質的動力學演化過程，但是對于在光吸收譜中出現(xiàn)的新譜線結構的物理機制目前仍處于探索階段。結合最近美國中弗羅里達大學的氦原子在近紅外激光脈沖驅動下對阿秒激光脈沖瞬時吸收譜線的測量結果，趙迪與美國堪薩斯大學Shih-I Chu教授課題組合作，利用Floquet理論對激光場與氦原子的相互作用進行了精確的數(shù)值模擬，揭示出形成新譜線結構的物理機制，發(fā)現(xiàn)新譜線結構與原子在驅動激光場與阿秒激光脈沖共同作用下的雙色多光子吸收過程有關，這些新譜線結構對應著吸收一個探測脈沖光子和數(shù)個驅動光子激發(fā)到特定的1snl 激發(fā)態(tài)過程中的虛擬中間態(tài)。該研究對于理解和控制電子在物質中的動力學演化機制具有重要意義，為實現(xiàn)阿秒時間尺度上的全光開關提供了理論基礎。

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